В МГУ рассказали о влиянии количества мутаций на свойства белка

Международный совет научных работников из Испании, России, Чехии, США и Израиля смог определить взаимодействие между мутациями белка avGFP и их характером на интенсивность его флуоресценции. С итогами исследования можно ознакомиться на страницах журнала Nature.

 В научной работе участвовали профессора Московского государственного университета имени М. В. Ломоносова. Специалисты трудились над изучением светимости белка avGFP (green fluorescent protein) от перемен последовательности аминокислот в его структуре.

Как оказалось, чем больше наблюдаются замены, тем характернее проблемы с его светимость. Когда преобладает отклонение от стандарта, спустя время белок начинает "ломаться" и эффект свечения исчезает.

Благодаря искусственному мутагенезу, внутрь гена добавляли случайные мутации. Вследствие, происходило масштабное разнообразие свежих вариаций гена, основное количество которых кодировало белки, имеющие отличия от изначального одного или нескольких аминокислотных замен.

Как оказалось, чем как можно большее число аминокислотных замен в белке, тем ярче корректируются его свойства, а светимость не такая интенсивная. Для генотипов, в которых присутствуют более пяти замен, процесс флуоресценции не столь характерен.

Данный процесс в науке принято называть негативным эпистазом. Как факт, имеет место быть и обратная ситуация - падение негативного влияния не полезных мутаций при их взаимодействии.